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高宁

联系方式:gaoning@cpl.ac.cn


教育经历


2006 纽约州立大学Albany分校生物医学,博士
2000 北京大学生物化学及分子生物学系,学士

 

工作经历


2017/4-,教授,北京大学生命科学学院

2017/4-,研究员,北京大学-清华大学联合生命中心

2008/11-2017/3,助理教授、副教授(with tenure),教授,清华大学生命科学学院

2006-2008,博士后,纽约州Wadsworth Center,霍华德休斯医学研究所,哥伦比亚大学生化和分子生物物理系


研究简介


高宁博士主要致力于阐明细胞内蛋白-核酸复合物形成的分子机器的精细结构及工作机制,近年来的科研工作着重于与人类重大疾病密切相关的生物学过程,包括核糖体生物生成、蛋白质生物合成、DNA复制起始调控等。实验室主要采用冷冻电镜三维重构的方法研究大型复合物的高分辨结构,辅助遗传学、细胞生物学、生化分子手段回答大分子机器在功能执行过程中的机制性问题。在昌平实验室的研究方向聚焦于病原微生物的蛋白质分子机器的结构和功能、病原体与宿主的互作,与其他团队合作发现新靶点,开发新药物。

 

主要荣誉


2018  教育部高等学校科学研究优秀成果奖—青年科学奖

2017  谈家桢生命科学创新奖

2016  茅以升北京青年科技奖

2016  中源协和生命医学创新突破奖

2016  药明康德生命化学学者奖

 

代表性成果


1. Ma, C., Wang, C.,Luo, D., Yan, L., Yang, W., Li, N., and Gao, N. (2022). Structural insights into the membranemicrodomain organization by SPFH family proteins. Cell Res 32,176-189.


2. Yang, F., Guo, L.,Li, Y., Wang, G., Wang, J., Zhang, C., Fang, G.X., Chen, X., Liu, L., Yan,X., Liu, Q., Qu, C., Xu, Y., Xiao, P., Zhu, Z., Li, Z., Zhou, J., Yu, X., Gao, N.#, and Sun, J.P.#(2021). Structure, function and pharmacology of human itch receptorcomplexes. Nature 600, 164-169.


3. Dong, D., Zheng, L., Lin, J., Zhang, B.,Zhu, Y., Li, N., Xie, S., Wang, Y., Gao,N.#, and Huang, Z.# (2019). Structural basis of assembly of thehuman T cell receptor-CD3 complex. Nature 573, 546-552.


4.  Jiang, F., Li, N.,Wang, X., Cheng, J., Huang, Y., Yang, Y., Yang, J., Cai, B., Wang, Y.P.,Jin, Q.#, and Gao, N.#(2019). Cryo-EM Structure and Assembly of an Extracellular ContractileInjection System. Cell 177, 370-383 e315.


5. Li, N., Lam, W.H., Zhai, Y.#, Cheng, J.,Cheng, E., Zhao, Y., Gao, N.#,and Tye, B.K.# (2018). Structure of the origin recognition complex boundto DNA replication origin. Nature 559, 217-222.


6. Ma, C., Kurita, D., Li, N., Chen, Y.,Himeno, H.#, and Gao, N.#(2017). Mechanistic insights into the alternative translation terminationby ArfA and RF2. Nature 541, 550-553.


7. Ma, C., Wu, S., Li, N., Chen, Y., Yan,K., Li, Z., Zheng, L., Lei, J., Woolford, J.L., Jr.#, and Gao, N.# (2017). Structuralsnapshot of cytoplasmic pre-60S ribosomal particles bound by Nmd3, Lsg1,Tif6 and Reh1. Nat Struct Mol Biol 24, 214-220.


8. Wu, S., Tutuncuoglu, B., Yan, K., Brown,H., Zhang, Y., Tan, D., Gamalinda, M., Yuan, Y., Li, Z., Jakovljevic, J.,Ma, C., Lei, J., Dong, M.-Q., Woolford, J.L.#, and Gao, N.# (2016). Diverse roles of assembly factorsrevealed by structures of late nuclear pre-60S ribosomes. Nature534, 133-137.


9. Zhang, Y., Mandava, C.S., Cao, W., Li,X., Zhang, D., Li, N., Zhang, Y., Zhang, X., Qin, Y., Mi, K., Lei, J.#,Sanyal, S.#, and Gao, N.#(2015). HflX is a ribosome-splitting factor rescuing stalled ribosomesunder stress conditions. Nat Struct Mol Biol 22,906-913.


10. Li, N., Zhai, Y.#, Zhang, Y., Li, W.,Yang, M., Lei, J., Tye, B.K.#, and Gao,N#. (2015). Structure of the eukaryotic MCM complex at 3.8 A. Nature524, 186-191.